ペプチド結合は、一方のカルボキシル基が他方のアミノ基と縮合反応（または脱水、すなわち水分子の排除をもたらす）を介して反応するときに、２つの分子間で確立される共有結合である。 ）。
通常、ペプチド結合は２つのアミノ酸の間に形成され、ジペプチドを起源とする。
その分子内にジペプチドはなおアミノ基およびカルボキシル基を含むので、それはトリペプチドに由来する第３のアミノ酸とペプチド結合を形成することができ、以下同様である。 アミノ酸の数が比較的少ない場合、それはオリゴペプチドと呼ばれ、アミノ酸の数が増加する場合、それはポリペプチドまたはタンパク質と呼ばれる。
実際には、図にもかかわらず、ペプチド結合は単純ではないが、６０％が単結合性を示し、４０％が二重結合性を示す。
生物において、ペプチド結合の形成は、リボソームの主要サブユニットに存在するペプチジルトランスフェラーゼと呼ばれる酵素によって触媒される。
食事に導入されるタンパク質でさえも、ペプチド結合によって結合されたアミノ酸の鎖で構成されています。 消化中、これらの結合は胃液および膵液に存在する特定の酵素（ペプチダーゼ）によって破壊されます。 ひとたび腸に吸収された単一のアミノ酸は、血液から通り抜けて細胞によって拾われ - とりわけ肝臓のものによって - それらは必要なタンパク質を形成するために新しいペプチド結合を通してそれらを結合します（構造だけでなくホルモン、酵素なども）。 。）。 実際には、実際には、20の通常のアミノ酸の異なる特性およびこれらがポリペプチド鎖においてどのように組み合わされているかに由来する、異なる物理化学的特性を有する多数のタンパク質が存在する。 100アミノ酸、したがって比較的小さいタンパク質は、20100 = 1.27 x 10130の可能なポリペプチド鎖からなり得ると言えば十分であろう。 正しいアミノ酸鎖を構築するための説明書は、個体のゲノムに含まれています。
