医学では、プロテオパチー（proteo [protein pref。] - patia [disease suff。]）という用語は、一部のタンパク質が構造的に異常になり、その結果、細胞の作用、つまり組織や臓器の機能を低下させるクラスの疾患を指します。それらを含みます。
多くの場合、タンパク質は通常の構成に戻ることができません。 この展開した状態で、彼らはどういうわけか有毒になることができるか、または単に彼らの機能を失うことができます。
プロテオパシー（プロテオパシー、タンパク質の立体配座障害またはタンパク質展開の疾患としても知られる）にはまた、アルツハイマー病、パーキンソン病、プリオン病（例えばＢＳＥ）、真性糖尿病などの特定の病状が含まれる。 2、アミロイドーシスなど。
プロテオパシーの発見
プロテオパシーの概念は、1854年にRudolf Virchowが「アミロイド」という用語を「アミラセラ」で観察された植物性セルロースと結びつけるために作った19世紀半ばにその起源を持っています。 1859年、FriedreichとKekuléは、セルロースではなくアミロイドが代わりにタンパク質でできていることを示しました。
その後の研究は、アミロイドが多くの異なるそして組み合わされたタンパク質から構成されていることを示した。 さらに、すべてのアミロイドは、「Rosso Congo」着色後の光の交差偏光で同じ複屈折（光学特性）を持ちます。 アミロイドはまた、（電子顕微鏡で観察された場合）原線維超微細構造を使用する。
しかしながら、いくつかのタンパク質病変（プロテオパシー）は複屈折を欠き、そしてアミロイド原線維をほとんどまたは全く含まない。 非常に指標的な例は、アルツハイマー病患者の脳内のAベータタンパク質の沈着によって表されます。
さらに、「オリゴマー」として知られる小さな非繊維状タンパク質凝集体は、罹患臓器の細胞に対して毒性があることが明らかになった。 さらに、アミロイド原性タンパク質は、それらの繊維状（正常）形態であれば、比較的良性であり得る。
