ヘモグロビンとボーア効果

構造と機能

ヘモグロビンは赤血球に含まれる金属タンパク質で、血流中の酸素の輸送を担います。実際、酸素は水にはやや溶けにくいだけです。それ故、血液中に溶解した量（全体の２％未満）は組織の代謝要求を満たすのに十分ではない。したがって、特定の運送業者の必要性は明らかです。

循環流では、銅や鉄などの金属の場合のように、酸素はタンパク質に直接かつ可逆的に結合することはできません。驚くことではないが、タンパク質の殻に包まれたヘモグロビンの各タンパク質サブユニットの中心に、酸化状態Fe 2+（還元状態）の鉄原子で表される、いわゆる補欠分子族EMEがある。可逆的に酸素。

血液分析

血液中の正常ヘモグロビン値：13〜17 g / 100 ml

女性では、男性よりも平均5〜10％低い値です。

高ヘモグロビンの考えられる原因

多血症
高さでの長期滞在
慢性肺疾患
心臓病
血液ドーピング（エリスロポエチンおよびその作用を模倣する誘導体または物質の使用）

低ヘモグロビンの考えられる原因

貧血
鉄欠乏症（シデロペニア）
大量出血
癌
妊娠
サラセミア
バーンズ

それ故、血液中の酸素含有量は、血漿中に溶解した少量とヘモグロビン鉄に結合した画分との合計によって与えられる。

血液中に存在する酸素の98％以上がヘモグロビンに結合しており、ヘモグロビンは赤血球内に割り当てられた血流中を循環します。したがって、ヘモグロビンがなければ、赤血球は血液中に酸素を運ぶというそれらの機能を果たすことができなかった。

この金属の中心的な役割を考えると、ヘモグロビンの合成は食事と一緒に十分な量の鉄の摂取を必要とします。体内の鉄の約70％が実際にはヘモグロビンのEMEグループに含まれています。

ヘモグロビンは、構造的にミオグロビン*と非常によく似た4つのサブユニットで構成されています。

ヘモグロビンは大きくて複雑な金属タンパク質であり、Fe 2+を含むEME基の周りに巻かれた4つの球状タンパク質鎖によって特徴付けられる。

したがって、各ヘモグロビン分子について、相対的な球状タンパク質鎖によって包まれた4つのEMEグループが見つかります。各ヘモグロビン分子には４つの鉄原子があるので、可逆反応によれば、各ヘモグロビン分子はそれ自体に４つの酸素原子を結合することができる。

Hb + 4O ₂ ←→Hb（O ₂ ） ₄

ほとんどの人に知られているように、ヘモグロビンの仕事は肺から酸素を取り、それを必要とする細胞にそれを解放し、それらから二酸化炭素を取り、そしてフィトが再び始まる肺にそれを解放することです。

肺胞の毛細血管内を血液が通過する間に、ヘモグロビンはそれ自体に酸素を結合し、続いて末梢循環中の組織に降伏する。この交換は、酸素とEMEグループの鉄との結合が不安定で多くの要因に敏感であるために起こります。最も重要なのは酸素の張力または分圧です。

ヘモグロビンへの酸素結合とボーア効果

肺では、肺胞から血液へのガスの拡散により血漿酸素圧が上昇します（↑PO2）。この増加はヘモグロビンを熱心に酸素に結合させる。反対のことが末梢組織で起こり、そこでは血中の溶存酸素の濃度が減少し（↓PO 2）、二酸化炭素の分圧が増加します（↑CO2）。これは、ヘモグロビンがそれ自身にＣＯ２を充填することによって酸素を放出することを引き起こす。概念を最大限に単純化することによって、 より多くの二酸化炭素が血液中に存在し、そしてより少ない酸素がヘモグロビンに結合したまま残る 。

血液中の物理的な溶存酸素量は非常に少ないですが、それゆえにそれは基本的な役割を果たしています。事実、この量は酸素とヘモグロビンとの間の結合強度に大きく影響する（さらに、肺換気の調節における重要な基準値を表すことに加えて）。

全体をグラフで要約すると、ヘモグロビンに結合している酸素の量はシグモイド曲線に従ってpO2に関連して増加します。

プラトー領域が非常に大きいという事実は、肺の通過中のヘモグロビンの最大飽和度に重要な安全域を置く。肺胞レベルでのpO2は通常100 mmHgですが、実際には酸素分圧が70 mmHg（高地での病気や永続性の典型的な発生）に等しいこともわかりますが、飽和ヘモグロビンの割合100％に近いままです。

最大勾配の領域では、酸素分圧が40 mmHgを下回ると、ヘモグロビンが酸素と結合する能力が急激に低下します。

静止状態では、細胞内液中のPO 2は約40 mmHgです。これに関連して、ガスの法則により、プラズマ中に溶解した酸素は毛細管膜を通過することによってＯ２よりも劣った組織に向かって拡散する。その結果、Ｏ２のプラズマ張力はさらに低下し、これはヘモグロビンからの酸素の放出に有利に働く。一方、激しい運動中には、組織内の酸素分圧が15 mmHg以下に低下するため、血液中の酸素が激減します。

そうは言っても、休息状態では、重要な量の酸素化ヘモグロビンが組織を離れ、必要な場合には利用可能なままで残っている（例えば、いくつかの細胞における代謝の突然の増加に直面するため）。

上の画像に示されている実線は、ヘモグロビン解離曲線と呼ばれています。それは典型的にはインビトロでｐＨ７．４でそして３７℃の温度で測定される。

ボーア効果は、肺レベルでのO 2の摂取と組織レベルでのその放出の両方に影響を及ぼします。

より多くの溶存二酸化炭素が重炭酸塩の形で存在する場合、ヘモグロビンはより容易に酸素を放出し、（重炭酸塩の形で）二酸化炭素を充填される。

血液を酸性化しても同じ効果が得られます。血液のpHが下がると、ヘモグロビンに結びつく酸素が少なくなります。偶然ではないが、血中の二酸化炭素は、解離する炭酸の形で主に溶解しているのがわかる。

その発見者に敬意を表して、酸素解離に対するｐＨまたは二酸化炭素の効果はボーア効果として知られている。

予想されるように、酸性環境ではヘモグロビンは酸素をより容易に放出し、一方塩基性環境では酸素との結合はより強い。

酸素に対するヘモグロビンの親和性を変えることができる他の要因の中で、我々は温度を思い出す。特に、酸素に対するヘモグロビンの親和性は体温の上昇と共に減少する。肺血流の温度（外部環境の空気と接触している）は組織のレベルで到達する温度より低いので、これは特に冬および春の数ヶ月間有利であり、酸素の放出が促進される。。

2, 3ジホスホグリセレートは、酸素に対するヘモグロビンの親和性に影響を与える解糖の中間体です。赤血球内のその濃度が増加すると、酸素に対するヘモグロビンの親和性が低下し、それにより組織への酸素の放出が促進される。偶然ではないが、２，３ジホスホグリセレートの赤血球濃度は、例えば貧血、心肺機能不全、および高地での滞在中に増加する。

一般に、２，３ビスホスホグリセレートの効果は、特に二酸化炭素のｐＨ、温度および分圧の変化に対する迅速な応答と比較した場合、比較的遅い。