タンパク質および修飾構造を構成する20個のアミノ酸について話をするためには、少なくとも12個の特殊な代謝経路が記述されるべきです。
しかし、なぜ細胞はアミノ酸を異化するためにエネルギーを必要とする（例えば酵素の触媒部位を再生するために）非常に多くの代謝経路を使うのでしょうか？ ほとんどすべてのアミノ酸は特殊な方法で得ることができますが、代謝産物はごく一部でエネルギーの生成に使用されます（たとえば、糖新生とケトン体の経路を通じて）が、とりわけ複雑な分子の形成につながります。多数の炭素原子を有する（例えば、フェニルアラニンおよびチロシンから、ホルモンはこの目的に特化した副腎で産生される）。 一方でアミノ酸からエネルギーを作り出すことが容易であるならば、他方で小さな分子から出発して複雑な分子を構築することは複雑になるでしょう：アミノ酸の異化作用は私たちがより大きな種を得るためにそれらの骨格を利用することを可能にします。
2〜3オンスのアミノ酸は、健康な人によって毎日分解されます。そのうちの60〜100 gは、食事によって導入されたタンパク質に由来しますが、2オンス以上は体の不可欠な部分であるタンパク質の通常の代謝回転から得られます。これらのタンパク質のうち、酸化還元プロセスによって損傷を受けているものは、他のタンパク質によって置き換えられ、異化されている。
アミノ酸は、ＡＴＰに関してエネルギー寄与を与える：α－アミノ基を除去した後、アミノ酸の残りの炭素骨格は、適切な変換の後、クレブス回路に入ることができる。 さらに、栄養素の供給が不足し、グルコースの量が減少すると、糖新生が活性化されます。糖新生アミノ酸は、適切な変更の後に糖新生に導入されることができるものと呼ばれます。 糖新生アミノ酸は、ピルビン酸またはフマル酸に変換することができるものである（フマル酸は、ミトコンドリアから出てくる病気に変換することができ、細胞質内でオキサロ酢酸に変換され、そこからホスホエノールが得られる）。 代わりに、アセチルコエンザイムAと酢酸ビネガーに変換できるものは、ケトジェニックアミノ酸と言われています。
アミノ酸は即時空腹時に糖の欠乏を治療することができるので、今述べたものは非常に重要な側面です。 絶食が続くと、2日後に脂質代謝が介入します（タンパク質構造はそれほど攻撃できないため）、糖新生が非常に限られているので、脂肪酸はアセチル補酵素Aとケトン体に変換されます。 。 更なる絶食から、脳はケトン体の使用にも適応します。
アミノ酸からのα－アミノ基の転移はアミノ基転移反応を通して起こる。 この反応を触媒する酵素は、 トランスアミナーゼ （またはアミノトランスフェラーゼ）と呼ばれます。 これらの酵素はピリドキサールホスフェートと呼ばれる酵素的補因子を使用し、それはそのアルデヒド基と干渉する。 ピリドキサールホスフェートは、主に野菜に含まれるビタミン（B6）であるピリドキシンのリン酸化の産物です。
トランスアミナーゼは以下の特性を有する。
α－ケトグルタル酸 - グルタミン酸対に対する高い特異性。
彼らは2番目のカップルから名前を取ります。
トランスアミナーゼ酵素は常にα－ケトグルタル酸 - グルタミン酸の対を含み、含まれる第二の対によって区別される。
例：
アスパラギン酸トランスアミナーゼまたはＧＯＴ（グルタミン酸 - シュウ酸酢酸トランスアミナーゼ）：この酵素は、α－アミノ基をアスパラギン酸からα－ケトグルタル酸に転移させて、シュウ酸およびグルタミン酸を得る。
アラニントランスアミナーゼ、すなわちＧＴＰ（グルタミン酸 - ピルビン酸トランスアミナーゼ）：この酵素は、α－アミノ基をアラニンからα－ケトグルタル酸に移してピルビン酸およびグルタミン酸を得る。
様々なトランスアミナーゼは、アミノ酸のアミノ基の受容体としてα－ケトグルレートを使用し、それをグルタメートに変換する。 一方、形成されるアミノ酸はケトン体の経路で使用されます。
この種の反応は、それらが壊れて同じエネルギー含有量の結合が形成されるので、両方向に起こり得る。
トランスアミナーゼは細胞質内およびミトコンドリア内の両方に存在し（それらは細胞質内で大部分が活性である）、それらの等電点が異なる。
トランスアミナーゼはアミノ酸を脱炭酸することもできる。
グルタミン酸をα-ケトグルタル酸に戻す方法がなければならない：これは脱アミノ化によって起こる。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼは、グルタミン酸をα－ケトグルタル酸に変換することができ、したがって、グルタミン酸の形で見い出されるアミノ酸のアミノ基をアンモニアに変換することができる酵素である。 起こるのは、中間体のα－アミノグルタレートを通過するオキシ還元プロセスである：アンモニアとα－ケトグルタル酸は放出されそして循環に戻る。
したがって、アミノ酸のアミノ基の処理は、トランスアミナーゼ（基質によって異なる）およびグルタミン酸デヒドロゲナーゼを通過し、それがアンモニアの形成を決定する。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼには、細胞質とミトコンドリアの2種類があります。 この酵素の副成分でもある補因子はNAD（P）+です：グルタミン酸デヒドロゲナーゼは還元力の受容体としてNAD +またはNADP +を使用します。 細胞質型は、排他的ではないがNADP +を好むが、ミトコンドリア型はNAD +を好む。 ミトコンドリア型は、アミノ基を処理する目的を持っています。それは、アンモニア（特殊なミトコンドリア酵素の基質です）とNADH（呼吸鎖に送られる）の形成につながります。 細胞質型は反対方向に作用します。すなわち、アンモニアとα-ケトグルタル酸を使用してグルタミン酸塩（生合成先）を与えます。この反応は還元生合成であり、使用される補因子はNADPHです。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼは、アンモニアなどのアミノ酸のアミノ基（尿を介して）を処分する必要があるとき、またはアミノ酸の骨格がエネルギーを産生するために必要とされるときに働く。したがって、この酵素は負のモジュレーターとして良好なエネルギー利用性（ＡＴＰ）を示す系を有する。 GTPおよびNAD（P）H）、ならびに正のモジュレーターとして、エネルギーの必要性を示す系（AMP、ADP、GDP、NAD（P）+、アミノ酸および甲状腺ホルモン）。
アミノ酸（主にロイシン）はグルタミン酸デヒドロゲナーゼの正のモジュレーターです：アミノ酸が細胞質に存在する場合、それらはタンパク質合成に使用されるか、またはそれらが蓄積できないため廃棄されなければなりません。 。
アンモニア処理：尿素回路
魚はえらを通してそれを水に入れることによってアンモニアを処理します。 鳥はそれを尿酸（これは凝縮生成物である）に変換し、それを糞便で除去する。 私たちは、グルタミン酸デヒドロゲナーゼがグルタミン酸をα-ケトグルタル酸とアンモニアに変換すると言っていますが、これが肝臓のミトコンドリアだけで起こるとは言っていません。
尿素回路によるアンモニア処理の基本的な役割は、ミトコンドリアトランスアミナーゼによってカバーされています。
炭酸水素イオン（ＨＣＯ ３ - ）の形の二酸化炭素は、ビオチン補因子によって活性化され、カルボキシビオチンがアンモニアと反応してカルバミン酸を生成する。 次の反応はＡＴＰを用いてカルバミン酸にリン酸を転移させてカルバミルリン酸とＡＤＰを形成する（ＡＴＰからＡＤＰへの変換がカルボキシビオチンを得るための推進力である）。 この相はカルバミルホスフェートシンテターゼによって触媒され、ミトコンドリアで起こる。 カルバミルホスフェートおよびオルニチンは、それらをシトルリンに変換する酵素オルニチントランスカルバミラーゼの基質である。 この反応は（肝細胞の）ミトコンドリアで起こる。 生成されたシトルリンはミトコンドリアから生じ、そして細胞質内では、 アルギニンコハク酸シンターゼの作用下にある：シトルリンの炭素骨格とアスパラギン酸のそれとの間の求核攻撃およびそれに続く水の除去による融合がある。 酵素アルギニンコハク酸シンターゼは、ＡＴＰ分子を必要とし、それ故、エネルギーカップリングがある：分子を追い出すことによる、ＡＴＰのＡＭＰおよびピロリン酸への加水分解（後者は次いで２つのオルトリン酸分子に変換される）。媒体からの水の作用によるものではない。
次の酵素はアルギニンコハク酸である：この酵素はアルギニンコハク酸を細胞質内でアルギニンとフマル酸に分割することができる。
尿素回路は酵素アルギナーゼによって完成します。尿素とオルニチンが得られます。 尿素は腎臓（尿）によって処理され、オルニチンはミトコンドリアに戻ってサイクルを再開します。
尿素回路はアルギニンによる間接的な変調を受けます。アルギニンの蓄積は、尿素回路を加速することが必要であることを示しています。 アルギニンは酵素アセチルグルタミン酸シンテターゼを積極的に調節するので、アルギニン調節は間接的である。 後者は、アセチル基をグルタメートの窒素に転移させることができる：Ｎ－アセチルグルタメートが形成され、それは酵素カルバミル - ホスホ - シンテターゼの直接のモジュレーターである。
カルバミルホスフェートの生成がオルニチンを処分するのに十分でない場合、アルギニンは尿素回路の代謝産物として蓄積する。
尿素は肝臓でのみ生成されますが、初期反応が起こる場所は他にもあります。
脳と筋肉はアミノ基を除去するために特別な戦略を使います。 脳は、酵素グルタミンシンテターゼおよび酵素グルタマーゼが使用される非常に効率的な方法を使用する：前者はニューロンに存在し、後者は肝臓に存在する。 このメカニズムは2つの理由で非常に効率的です。
２つのアミノ基が１つのビヒクルのみで脳から肝臓へ輸送される。
グルタミンは、グルタミン酸塩よりもはるかに毒性が低い（グルタミン酸塩も神経伝達を運び、生理学的濃度を超えてはならない）。
魚では、同様のメカニズムがアミノ酸のアミノ基をえらにもたらします。
筋肉（骨格および心臓）から、アミノ基はグルコース - アラニンサイクルを介して肝臓に到達します。 関与する酵素はグルタミン - ピルビン酸トランスアミナーゼである：それは筋肉内でアミノ基（これはグルタミン酸塩の形である）の転位を可能にし、ピルビン酸をアラニンに、そして同時にグルタミン酸をα-ケトグルタル酸に変換しそして逆過程を触媒する。肝臓。
異なるタスクまたは位置を有するトランスアミナーゼも構造上の相違を有し、電気泳動によって決定することができる（それらは異なる等電点を有する）。
血中のトランスアミナーゼの存在は、肝障害または心臓障害（すなわち、肝臓または心臓細胞に対する組織障害）の兆候である可能性があります。 トランスアミナーゼは、肝臓と心臓の両方に非常に高濃度で存在します。電気泳動によって、損傷が肝臓細胞か心臓細胞のどちらに生じたのかを確定することができます。
