栄養

グリコーゲン

グリコーゲンは動物のブドウ糖の貯蔵と貯蔵の源です。 それは動物の死後急速に乳酸に変換されるのでそれはほとんど重要ではない。 代わりにそれは体の代謝をサポートするための非常に重要なエネルギーの予備を表しています。

グリコーゲンはグルコースの分岐ポリマーである(それは、アルファ-1,4結合および8〜10残基ごとに存在するアルファ-1.6分岐分岐で互いに結合した多数のグルコース単位からなる)。

グリコーゲンは、多糖類鎖のらせん巻きに由来する非常にコンパクトな構造をしています。

肝臓の10重量%がグリコーゲンです。 肝臓は、代謝要求に従ってグルコースを沈着させる(グリコーゲンシンテシス)またはグルコースを動員させる(グリコーゲン分解)ことを提供する。 このようにして、血糖値を一定の値に保つことが可能です。

エネルギー目的のために組織によって容易に使用可能なグルコースストックは、主に肝臓および骨格筋に見出される。 肝臓に含まれるブドウ糖の蓄えは様々な組織に供給するために使われますが、筋肉に含まれるものは局所的に使われるだけです。

グルコースの主な消費者は、好気的方法による脳と骨格筋です。 残りのグルコースは赤血球(赤血球)と心筋によって消費されます。

食事療法のおかげで、糖新生経路のアミノ酸のおかげで、そして乳酸からブドウ糖への再変換のおかげで、体はブドウ糖を得ることができる(コリサイクル)。

注意:脂肪酸はグルコースに変換できません。

ブドウ糖は私達の体の2つの形態で発見されます:血流の遊離形態およびレバーおよび筋肉(予備品)の分岐形態。

グリコーゲン分解(ブドウ糖からブドウ糖への分解)

グリコーゲン貯蔵の分解は酵素グリコーゲンホスホリラーゼの主な作用を必要とする。 この酵素は形態1-4からグルコースモノマーを脱離してグルコースモノマー1ホスフェートを得る。 この方法の利点は、得られたグルコースがすでに部分的に活性化されていること、および反応が強く陽性であり、したがってATPを必要としないことである。 (クレブスサイクル参照)

しかしながら、グリコーゲンホスホリラーゼは、α− 1.6分岐形態からグルコース残基を除去することができない。 その後、枝切り酵素が介入して、グルコース(10%)中およびグルコース1リン酸中で結合を−1.6に分割することができる。

ホスホリラーゼの作用によって産生されたグルコース1リン酸は、ホスホグルコムターゼのおかげでグルコース6リン酸に変換されなければならない。

解糖においてグルコースをグルコース6リン酸に変換することができる酵素はヘキソキナーゼであり、この酵素は過剰の生成物によって阻害されることを我々は知っている。 酵素グルコキナーゼは肝臓に存在し、筋肉に存在するアオキナーゼと同様の機能を有するが、グルコースとはあまり類似していない。 これは、肝臓が主なエネルギー源として脂肪酸を使用し、他のすべての組織を補充した後に初めて糖を使用することを約束しているためです(寛大な臓器と同等)。

肝臓のグルカゴン筋肉におけるエピフリンは、過剰のATPによって阻害され、高濃度のAMPによって活性化されるグリコーゲンホスホリラーゼの活性化を刺激する。 高レベルのc-ampおよびCa 2+は、肝細胞内のグリコーゲンの分解を促進します。 酵素グリコーゲンホスホリラーゼは、2つの異なる形態、いわゆるT(低活性時制)形態およびR(弛緩、高活性)形態で存在する。

グリコーゲンホスホリラーゼは、それがR状態にあるときにグリコーゲンに結合することができる。

このR立体配座は、それがATPまたはグルコース - リン酸に結合することによって阻害される一方で、AMPに結合することによって許容される。

この酵素はまた、そのリン酸化によって与えられる制御を受ける。

注:肝臓にはグルコース6リン酸をグルコースに変換するグルコース6ホスファターゼと呼ばれる骨格筋には存在しない酵素があります。 この酵素は、最適な血糖値を維持するために個々のグルコース単位の生成を可能にします

グルコースアラニンサイクルもまた興味深い。実際、筋肉中に豊富に存在するこのアミノ酸から、肝臓でグルコースを得ることができる。

筋肉内でグリコーゲンの利用可能性が低下すると、アミノ基転移からアミノ酸置換が始まり(アミノ酸のアミノ基があるアミノ酸から別のアミノ酸を形成する別の物質に移動するプロセス)アラニンが形成されます。 後者は、アミノ基が除去された(脱アミノ化)肝臓に入り、そこからエネルギー源として使用することができるグルコースおよびグルコースが得られる。

グリコーゲンの合成

それはホスホリラーゼによって調節されるのではなく、機能するために高濃度のUDPを必要とする酵素であるグリコーゲンシンターゼによって調節されるであろう。 したがって、グリコーゲン合成はグリコーゲン分解の正反対ではありません。

事実、グルコースがグリコーゲンシンターゼによって使用されるためには、それはUDP-グルコースピロホスホリラーゼと呼ばれる酵素によって活性化されなければならない。 この酵素は、グルコース1リン酸の1位のリンをUDPと交換する。 このようにして、グリコーゲンシンターゼによって使用されるUDP-グルコースが形成される。 この反応の重要な引き金は、グリコーゲニン、チロシン残基のおかげでグルコース単位を移すアミノ酸です。

最後に、さまざまなグルコース単位(アルファ1-4とアルファ1-6)の間に正しい分岐を作成する分岐酵素がついにあります。

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