ヘモグロビン（Hb）について包括的に話すことができるようにするために、ヘモグロビンに非常に似ているがはるかに単純なミオグロビン（Mb）を最初に扱うことは有用です。 ヘモグロビンとミオグロビンの間には厳密な血縁関係があります。どちらも共役タンパク質であり、それらの補欠分子族（非タンパク質部分）はヘムグループです。
ミオグロビンは、（生物にもよるが）約１５０個のアミノ酸からなる単鎖からなる球状タンパク質であり、その分子量は約１８Ｋｄである。
言及したように、それは、タンパク質の疎水性（または親油性）部分に挿入され、繊維状タンパク質のα－ヘリックス構造に起因する折り畳みからなるヘム基を備えている。
ミオグロビンは、主に８個の数で存在するα－ヘリックスのセグメントから構成され、ほとんど非極性残基（ロイシン、バリン、メチオニンおよびフェニルアラニン）からなるが、極性残基は実質的に存在しない（アスパラギン酸、グルタミン酸、リジンとアルギニン）; 唯一の極性残基は、ヘム基への酸素の攻撃において基本的な役割を果たす2つのヒスチジンです。
ヘム基は発色団（可視域で吸収）であり、ミオグロビンの官能基です。
糖化ヘモグロビン - 尿中ヘモグロビンも参照。
少し化学
プロトポルフィリンと鉄との間の結合は、中心原子（またはイオン）がその酸化数（電荷）よりも多い数の他の化学種と結合を形成する化合物である、いわゆる配位化合物の典型的な結合である。 ヘムの場合、これらの結合は可逆的で弱くなります。
鉄の配位数（配位結合の数）は6です。結合電子を共有する鉄の周りに6つの分子がある可能性があります。
配位化合物を形成するには、正しい向きを持つ2つの軌道が必要です。1つは電子を「買う」ことができ、もう1つはそれらを提供することができます。
ヘムでは、鉄はプロトポルフィリン環の中心にある4つの窒素原子と4つの平面結合を形成し、近位のヒスチジン窒素と5つ目の結合を形成します。 鉄は6番目の遊離配位結合を持ち、酸素に結合することができます。
鉄が自由イオンの形をしているとき、そのd型軌道はすべて同じエネルギーを持っています。 ミオグロビンでは、鉄イオンはプロトポルフィリンとヒスチジンに結合しています。これらの種は鉄の軌道を磁気的に乱します。 摂動の程度は、それらの空間的な向きと邪魔をする種のそれによって、様々な軌道によって異なります。 軌道の全エネルギーは一定に戻らなければならないので、摂動は様々な軌道の間のエネルギー的な分離を引き起こします。ある軌道によって獲得されたエネルギーは他の軌道によって失われたエネルギーと同等です。
軌道間に生じる間隔がそれほど大きくない場合は、高スピン電子配置が好ましい。結合電子は、いくつかの可能な下位準位（最大多重度）で平行スピンに並ぶように試みる。 一方、摂動が非常に強く、軌道間に大きな間隔がある場合は、結合電子を低エネルギー軌道（低スピン）でペアリングする方が便利かもしれません。
鉄が酸素に結合すると、分子は低スピン配置をとるのに対し、鉄が６番目の遊離配位結合を有すると、分子は高スピンを有する。
このスピンの違いのおかげで、ミオグロビンのスペクトル分析を通して、結合酸素があるのか（MbO2）、そうでないのか（Mb）を理解することができます。
ミオグロビンは筋肉に典型的なタンパク質です （しかし筋肉にしか見られません）。
ミオグロビンは、大量に存在するマッコウクジラから抽出され、その後精製されます。
鯨類は人間の呼吸に似た呼吸をしています。 マッコウクジラは、筋肉内に存在するミオグロビンに結合することによって酸素を蓄積することができる筋肉内にできるだけ多くの酸素を運ばなければならない。 その代謝には酸素が必要であるため、鯨類が浸っているときには、酸素はゆっくりと放出されます。マッコウクジラが吸収することができる酸素の量が多いほど、そしてダイビング中により多くの酸素が利用可能です。
肉を多かれ少なかれ赤くすることは、ヘムタンパク質の含有量です（それは、肉を赤くするヘムです）。
ヘモグロビンはミオグロビンと多くの構造的類似性を有し、可逆的に分子状酸素と結合することができる。 しかし、ミオグロビンは一般的に筋肉や末梢組織に限定されていますが、ヘモグロビンは赤血球や赤血球（偽の細胞、つまり本物の細胞ではない）に見られ、血液の40％を占めています。
ヘモグロビンは四量体であり、すなわち、それぞれがヘム基と２×２を有する４つのポリペプチド鎖からなる（ヒトには２つのアルファ鎖と２つのベータ鎖がある）。
ヘモグロビンの主な機能は酸素の輸送です 。 ヘモグロビンが関与している血液の他の機能は、組織への物質の輸送です。
肺（酸素が豊富）から組織への経路では、ヘモグロビンは酸素を運び（同時に他の物質も組織に到達する）、逆経路では、それは組織から集められた老廃物、特に代謝で生成された二酸化炭素を運びます。
人間の発達には、一定期間だけ発現される遺伝子があります。 この理由で我々は異なるヘモグロビンを持っている：胎児、胎児、成人男性。
これらの異なるヘモグロビンを構成する鎖は異なる構造を有するが、類似しているがそれらが果たす機能はほぼ同じである。
いくつかの異なる鎖の存在の説明は以下の通りです：生物の進化の過程の間に、ヘモグロビンは欠乏地域が豊富である地域からの酸素の輸送に特化しても進化しました。 進化連鎖の開始時に、ヘモグロビンは小さな生物の中で酸素を運んだ。 進化の過程で生物はより大きな次元に達し、それゆえヘモグロビンはそれが豊富であるという点からさらに離れた領域に酸素を輸送することができるように変化した。 これを行うために、ヘモグロビンを構成する鎖の新しい構造が進化過程の過程で体系化されてきた。
ミオグロビンは適度な圧力でも酸素と結合します。 末梢組織では約30 mmHgの圧力（PO 2）があります。この圧力ではミオグロビンは酸素を放出しないので、酸素運搬体としては効果がありません。 一方、ヘモグロビンはより弾力的な振る舞いをします：高圧で酸素と結合し、圧力が低下するとそれを放出します。
タンパク質が機能的に活性であるとき、それはその形状をわずかに変えることができます。 例えば、酸素化ミオグロビンは非酸素化ミオグロビンとは異なる形をしており、この突然変異は近隣のものに影響を及ぼさない。
ヘモグロビンのような会合したタンパク質の場合には、言説は異なります。鎖が酸素化されると、その形状を変化させるように誘導されますが、この修飾は三次元であるため、テトラメーターの他の鎖も影響を受けます。 鎖が互いに関連しているという事実は、たとえ程度が異なっていても、1つの変更が他の隣接するものに影響を与えると考えるようになります。 鎖が酸素化されると、四量体の他の鎖は酸素に対して「敵対的でない態度」をとる。鎖が酸素化する難しさは、鎖の隣の鎖が酸素化するにつれて減少する。 同じ議論が脱酸素化にも有効である。
デオキシヘモグロビンの四次構造はＴ （緊張）型と呼ばれ、オキシヘモグロビンのそれはＲ型（放出）と呼ばれる。 伸張状態では、デオキシヘモグロビンの剛直な構造を導く酸性アミノ酸と塩基性アミノ酸との間の一連のかなり強い静電相互作用があります（酸素が結合しているとき、これらの実体）相互作用が減少します（それが「解放された形式」の理由です）。 さらに、酸素の非存在下では、ヒスチジン電荷（構造を参照）はアスパラギン酸の反対電荷によって安定化されるが、酸素の存在下ではタンパク質はプロトンを失う傾向がある。 これらすべては、酸素化ヘモグロビンが脱酸素化ヘモグロビアよりも強い酸であることを意味します： ボーア効果 。
pHに依存して、ヘム基は多かれ少なかれ酸素に結合しやすい： 酸性環境ではヘモグロビンはより容易に酸素を放出し （緊張形態は安定である）、一方、塩基性環境では酸素との結合はより強いです。
各ヘモグロビンは、入ってくる１モルの酸素（Ｏ ２）あたり０．７プロトンを放出する。
ボーア効果により、ヘモグロビンは酸素を運搬する能力を向上させることができます。
肺から組織への道を作るヘモグロビンは、圧力、pH、温度に応じてバランスをとる必要があります。
温度の影響がわかります。
肺胞内の温度は外気温よりも約1〜1.5℃低く、筋肉内では約36.5〜37℃です。 温度が上昇するにつれて、飽和係数は（同じ圧力で）減少します。これは、運動エネルギーが増加し、解離が促進されるために起こります。
ヘモグロビンが酸素に結合する能力に影響を与える可能性がある他の要因があります。そのうちの1つは、 2, 3ビスホスホグリセレートの濃度です 。
２，３ビスホスホグリセリン酸は、赤血球中に４〜５ｍＭの濃度で存在する代謝剤である（他のどの部分にもそのような高濃度で存在することはない）。
生理的pHでは、2, 3ビスホスホグリセリン酸は脱プロトン化され、5つの負電荷を帯びています。 これらの鎖には高濃度の正電荷があるため、ヘモグロビンの2つのベータ鎖の間にくさびが入ります。 β鎖とビスホスホグリセレート鎖との間の静電的相互作用は系に一定の剛性を与える。酸素に対する親和性がほとんどない緊張構造が得られる。 酸素化の間に、その後、2, 3ビスホスホグリセレートが追い出されます。
赤血球には、1, 3-ビスホスホグリセリン酸（代謝によって産生された）を2, 3-ビスホスホグリセリン酸に変換して4-5 mMの濃度に達する特別な装置があります。組織中の酸素。
組織に到達したヘモグロビンは放出状態（酸素に結合）にあるが、組織の近傍ではカルボキシル化されて伸張状態になる。この状態のタンパク質は酸素と結合する傾向が低い。放出状態と比較して、それ故、ヘモグロビンは組織に酸素を放出する。 さらに、水と二酸化炭素との間の反応に起因して、Ｈ ＋イオン、したがってボーア効果によるさらなる酸素の生成がある。
二酸化炭素は、原形質膜を通過して赤血球に拡散する。 赤血球が血液の約40％を占めているとすれば、組織から拡散する二酸化炭素の40％だけがそれらに入ると予想されるべきです。炭酸中の二酸化炭素は、赤血球中の二酸化炭素の定常濃度が低く、したがって進入速度が速いということになる。
赤血球が組織に到達したときに発生するもう1つの現象は、次のとおりです。浸透圧の増加を決定する塩化物の侵入：この変動のバランスをとるために、赤血球の膨張を引き起こす水の侵入もある（ハンバーガー効果）。 赤血球が肺胞に達すると、反対の現象が起こります。赤血球の収縮が起こります（HALDANE効果）。 したがって、静脈の赤血球（肺に直接）は動脈のものより丸いです。
